17/10/2012 - Eine Studie zeigt, wie Alzheimer Gehirnzellen tötet

Menéame

Die genaue Art und Weise, wie das Böse Alzheimer Es ist immer noch ein wenig mysteriös, aber die Forscher der Universität Michigan Sie haben einen Schlüssel gefunden, der die Idee stützt, dass kleine Proteine die Neuronen bohren.

Das Team fand auch, dass Klumpen dieser Proteine, die eine bestimmte Größe haben, besonders sind krebserregend für Zellen, während die kleineren oder größeren Ansammlungen als diese Proteine scheinen gutartig.

Die Schlussfolgerungen werden veröffentlicht unter Public Libray of Science ONE (PLOS ONE), fügen wichtige Einzelheiten der Wissensgrundlage über diese Krankheit hinzu, die sich auf die 5,4 Mio. Menschen in diesem Jahr in den Vereinigten Staaten, und es ist immer noch unheilbar und weitgehend unbehandelt. Die Ergebnisse könnten dazu beitragen, dass pharmazeutische Forscher ihre Medikamente auf die genauen Mechanismen der Krankheit umstellen.

Kleine Proteine, genannt Amyloid betapeptideSie sind die Hauptverdächtigen in der Ursache des Zelltodes, der Alzheimer-Böse begleitet. Sie bilden den größten Teil der Plaque-Senile im Gehirn der Patienten, die Autopsien durchführen. Forscher bieten verschiedene Hypothesen an, wie Peptide die Krankheit verursachen können. Mögliche Ursachen sind oxidativer Stress oder ein Ungleichgewicht in den Calciumionen, das möglicherweise durch Löcher in den Zellmembranen verursacht wird.

Die Schlussfolgerungen der Forscher der UM geben soliden Lebensunterhalt für die Idee, dass Amyloid-Peptide Sie schädigen die Membran um Nervenzellen und führen zur unkontrollierten Bewegung der Calciumionen in sich. Die Signale des Kalziums sind ein wichtiges Kommunikationsmittel zwischen gesunden Zellen und Zellen, das ihren Fluss genau regelt. Der an der neuen Studie beteiligte toxische Mechanismus könnte entweder auf eigene Rechnung oder zusammen mit anderen vorgeschlagenen Kursen wirken und letztlich zu einem Verlust von Gehirnzellen bei Patienten führen, sagen Forscher.

"Es besteht die große Wahrscheinlichkeit, dass Alzheimer das Böse verursacht, zum Teil durch Gruppen von vier bis dreizehn Peptiden, die Löcher in den Zellen öffnen und sie nach längerer Exposition allmählich töten," sagte Michael Mayer, ein Dozent für Biomedizin und Chemietechnik, der die Forschung leitete.

"Die Größenpalette der Amyloiden-Klumpen, die wir als diejenigen identifizieren, die am meisten dazu neigen, Poren zu bilden, ist auch die giftigste. Die Korrelation ist beeindruckend. Unter den Anbaubedingungen in Proben weisen diese Ergebnisse darauf hin, dass die Porenbildung durch Amyloid-Beta für den Tod von Nervenzellen verantwortlich ist."

Durch Beobachtung und fortgeschrittene statistische Analyse erkundete das Team, ob die Tendenz der Peptide, Löcher in Zellmembranen zu durchbohren, mit dem Tod der Zellen unter den gleichen Bedingungen korreliert.

Zur Durchführung des Experiments Panchika Prangkio, Doktorand im Mayer Labor, bildete Klumpen Beta-Amyloiden in Wasser über 0, 1, 2, 3, 10 und 20 Tage. Er maß, mit welcher Wirksamkeit Amyloid-Klumpen unterschiedlicher Größe Poren in zwei Lipidschichten öffneten, die eine Zellmembran simulierten. Das Team beobachtete getrennt, aber mit den gleichen Amyloidproben, wie viele Zellen starben und wie groß die Amyloid-Klumpen in der Probe zu jedem Zeitpunkt waren. Die Forscher verwendeten Zellen aus einem Stamm von Krebsnervzellen.

Die Arbeit könnte bei der Suche nach Alzheimer-Borreliose-Behandlungen helfen, die die Bildung von Poren durch mittelgroße Beta-Klumpen blockieren. Und ich könnte Fragen zur möglichen Wirksamkeit von Arzneimitteln (wie Bapineuzumab) stellen, die darauf abzielen, große Beta-Amyloid-Anreicherungen zu entfernen.

"Je mehr die Forschungsgemeinschaft darüber lernt, wie das Böse von Alzheimer funktioniert, desto wahrscheinlicher werden wir eine wirksame Behandlung entwickeln," sagte Mayer.

Der Artikel heißt "Multivariate analyses of amyloid-beta oligomer populations indicate a connection between pore formation and cytotoxicity" Es ist eine Zusammenarbeit mit der Forschungsgruppe von Jerry Yang, assoziierter Professor für Chemie und Biochemie in der Universität von Kalifornien, in San Diego (UCSD) und David Sept, ein Dozent für Biomedizintechnik in der UM. Die Finanzierung erfolgte durch die Wallace H. Coulter, unterstützt von der Alzheimer Association, der National Science Foundation und der thailändischen Regierung.

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Weitere Informationen:

Public Libray of Science ONE

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